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                國際頂級期刊《Cell》發表免费麻将歐陽敏教授研究成果

                作者:生命科學學院   編輯:鮮文濤    來源:生命科學學院  發布時間:2020/03/14

                3月13日,免费麻将生命科學學院、省部共建生物催化與酶工程國家重點實驗室歐陽敏教授在國際頂級期刊《Cell》上發表題為“Liquid-liquid phase transition drives intra-chloroplast cargo sorting ”(《液-液相分離調控葉綠體蛋白的運輸和分選》的研究論文。該論文由免费麻将,中科院植物研究所以及河南大學共同完成,歐陽敏教授為本文唯一第一作者,中科院植物研究所張立新教授為通訊作者。這是免费麻将教師首次以第一作者身份在《Cell》上發表研究論文(見圖1)。

                圖1.論文封面

                光合作用是地球上最大規模地利用太陽能,把二氧化碳和水合成為有機物,並放出氧氣的過程。葉綠體是植物光合作用場所。葉綠體是由光合細菌共生演變而來的,在光合作用及其他多種重要生理過程中發揮著關鍵性的作用。葉綠體具有半自★主性,95%葉綠體蛋白是由核基因編碼的,胞質合成為前體後,通過葉綠體外被膜和內被膜上的轉運通道將蛋白質轉入葉綠〓體的不同區域才能使葉綠體行使光合功能。然而一直以來科學家們對於核編碼葉綠體蛋白在跨過葉綠體被膜之後,是如何被分選,穿過擁擠的基質空間,並精確地靶定到特異性的類囊體膜受體復合物的分子機制依然不清楚。

                該研究發現了位於葉綠體基質的關鍵蛋白轉運分選因子STT1與STT2,闡明了雙精氨酸依賴轉運途徑的底物如何識別、分選以及如何轉運靶定到雙精氨酸依賴轉運途徑的分子機制。STT1與STT2蛋白都包含N端的IDR (intrinsically disordered region) 結構域與C端的ankyrin repeat結構域。STT1與STT2能夠依賴於ankyrin repeat結構域的相互作用形成一個橢圓球狀異源二聚體結構,而STT1與STT2的IDR區域分ζ別含有保守的WEEPD基序與LVP-W基序,識別底物信號肽的雙精氨酸(RR)基序與疏水結構域(H domain)。研究表明底物結合激活STT復合物進一步的組裝相分離形成ω 濃縮的液滴。STT-底物相分離液滴協助底物穿過葉綠體基質從而靶定到類囊體膜。而Hcf106能夠抑制STT的相分離從而釋放底物,完成底物的正確運輸與裝配。這種方式可能既能確保底物折疊,同時保持底物信號肽的活性便於被下遊Tatc/Hcf106通道識別,阻礙STT-Hcf106結合會阻斷Tat底物的運輸,影響植物光合作用從而導致植物致死的表型。該研究首次發現了相分離調控葉綠體蛋白的運輸,從而調控葉綠體生成和光合作用。同時該研究強調了相分離調控蛋白運輸是在所有物種都存在的普遍機制。因此該研究同時拓展了相分離與蛋白運輸的研究領域,也為研究細胞是如何精確調控其各種生理活動拓展了思路(見圖2)。

                圖2.圖解摘要

                據悉,歐陽敏於2004年畢業於武漢大學生物學基地班專業,之後在中科院植物所攻讀博士學位。2010年博士畢業之後以助理研究員身份在植物研究所工作,2016年3月晉升為副研究員。2019年1月以楚天學子身份加盟免费麻将生命科學學院、省部共建生物催化與酶工程國家重點實驗室。

                在科學研究方面,歐陽敏主要以高等植物的葉綠體為研究對象,通過分離與鑒定參與光合催化酶的組裝與轉運的分子伴侶蛋白,並以遺傳學、分子生物學、生物化學以及結構生物學相結合的方法,從多個層面對葉綠體生物發生與光◥合作用分子機制展開深入研究,並獲得了創新性發現。在科學成果方面,歐陽敏以通訊作者以及第一作者身份在Cell, Nature Communication, Nat Plants, Proc Natl Acad Sci USA等國際知名期刊上發表論文共7篇。歐陽敏主持國家自然科學基金、重點研發計劃子課題以及中科院青年促進會基金項目,主持項】目總經費380萬。此外,歐陽敏於2012年獲評盧嘉錫青年人才獎,2013年入選中國科學院青年創新促進會, 2017年入選中國科學院青年創新促進會優秀會員。

                《Cell》(《細胞》)是美國愛思維爾⊙(Elsevier)出版公司旗下的細胞出版社(Cell Press)發行的關於生命科學領域最新研究發現的雜誌。與《自然》和《科學》並列,是全世界最權威的學術雜誌之一。

                 

                論文鏈接:


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